摘要】：分子伴侣蛋白Hsp70氮端核苷酸结合域(NBD,nucleotide-binding domain)的ATP酶活性变化对其行使分子伴侣功能具有重要作用。本文采用分子动力学模拟方法研究酵母分子伴侣Hsp70氮端NBD内残基A17,R23,G32和R167点突变对其ATP酶活性区域构象影响及功能关系。结果表明,突变体A17V,T23H,G32S的ATP结合口袋袋口的loop1(第一个转角,连接β1与β2)结构柔性增强,活性残基T11侧链明显向内移动,从而更加接近ATP的γ-磷酸基团,更容易使ATP水解。这可能最终导致ATP酶活性增强,从而引起分子伴侣功能的变化。
【关键词】： Hsp 分子动力学模拟 突变体 ATP酶活
【正文快照】： Hsp70家族是细胞内一类高度保守的分子伴侣蛋白,可以与其它分子伴侣共同参与多种重要的生命活动,如非天然多肽的折叠、多聚体的组装、细胞器蛋白的转运及错误折叠蛋白的降解等[1]。所有的Hsp70家族都由一个氮端44 kDa的核苷酸结合域(NBD,包括NBD-I,NBD-II)和一个碳端25 kDa的
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